BCAA o aminoacidi ramificati: si? No? Perchè?

BCAA l’ integratore per eccellenza ma sono sempre e comunque indispensabili? 

L’ integratore che più ha spopolato nel mondo del fitness dagli anni 80 ad oggi sono sicuramente i BCAA (branched-chain amino acid). Nel corso di questi anni gli sono stati attribuiti le più disparate proprietà benefiche che a tutt’ oggi rendono il loro consumo emblematico nel mercato degli integratori. Ma questo consumo cosi smodato ha delle basi scientifiche o sono solo teorie basate sull’ empirismo? Scopriamolo.

Per i meno esperti li presentiamo: I BCAA non sono altro che il nome con la quale identifichiamo tre aminoacidi  quali leucina, isoleucina e valina che hanno la caratteristica di avere la catena laterale R ramificata da cui prendono il medesimo nome: essendo i più presenti a livello muscolare circa il 40% ed essendo catabolizzati proprio da questo tramite il complesso delle BCAT (branched-chain aminotransferase), sono stati ampiamente utilizzati negli anni non solo da chi richiedeva un aumento dell’ anabolismo o una diminuzione del catabolismo muscolare, ma anche da chi soffriva di epatopatie per non gravare sulle transaminasi epatiche (cirrosi, TIPS shunt porto sistemico).

 

E’ doveroso fare una premessa:

Le proteine corporee sono soggette ad un continuo processo di demolizione e neosintesi processo noto come turnover proteico. Questo consente al nostro organismo di modulare la sintesi proteica in base all’ evolversi delle proprie esigenze tra cui il tipo di alimentazione e l’ allenamento. In particolare, non essendo un processo efficiente al 100%, una quota variabile di aminoacidi viene inevitabilmente persa (perdita di azoto) mentre la maggior parte viene riutilizzata per la sintesi ex novo di proteine corporee (1). Questo comporta che una quota proteica (assunzione azotata) deve essere introdotta per ripristinare il bilancio azotato, in particolare:

  • Se l’ azoto introdotto è maggiore di quello perso allora si è in fase di sintesi proteica (bilancio azotato positivo) Esempio: fase post-prandiale (dopo il pasto).
  • Se l’ azoto introdotto è minore di quello perso allora si è in fase catabolica proteica (bilancio azotato negativo) Esempio: fase post assorbitiva (fase di digiuno).

 

BCAA  anabolici o Anticatabolici ?

A partire dagli anni ‘90 è stato dimostrato a livello teorico come,  durante le fasi di digiuno  (fase post assorbitiva) il catabolismo proteico muscolare MPB ecceda la sintesi proteica MPS di circa il 30%. (2)(3). Durante questa fase un consumo di BCAA isolati senza il rimanente spettro di aminoacidi essenziali, stimolerebbe la sintesi proteica incrementando l’ efficienza  di riutilizzo (turnover proteico) degli aminoacidi provenienti dal fisiologico catabolismo proteico muscolare MPB di circa il 50% (2).Tale aumento di  efficienza si potrebbe tradurre in aumento della sintesi proteica del 15 %. Ma attenzione , anche se ad oggi è discusso, questo avverrebbe solo  durante la fase catabolica proteica (post assorbitiva). Non sortirebbe nessun effetto fornire solo BCAA quando il bilancio azotato è già positivo (4)(5). Inoltre una fase catabolica transitoria come le fasi di digiuno tra un pasto e l’ altro sono fisiologiche e non implicano per forza una perdita di  muscolo! (6).

 

Sfatiamo  i falsi miti!

L’ effetto anabolico mostrato dai BCAA sul muscolo scheletrico è solo in acuto!  Ovvero una supplementazione di soli BCAA  dopo una fase catabolica come l’ allenamento evidenzia solo un aumento transiente della  fractional synthetic rate FSR (7)(indice che ci permette di capire l’ efficienza della sintesi proteica miofibrillare) (Figura1). Quindi se somministrati isolati, senza gli altri aminoacidi essenziali , mostrano solo un aumento transiente di tale indice (segnale) (8) che, non vuol dire che in cronico il muscolo sarà più ipertrofico (9), perché questo segnale si riduce di intensità dopo circa 2-5 ore (7). E’ comprovato dalla comunità scientifica che questa modulazione del segnale in acuto è imputabile all’ effetto che la leucina esercita sul complesso mTOR e p706sk1 (Figura 2) (10) (11)(12)(attori principale dell’ ipertrofia muscolare). Tuttavia questo  effetto sarebbe garantito solo superata una determinata soglia “leucine trigger”  che corrisponde a circa 2 gr per pasto (13) o, normalizzato per il proprio peso corporeo pari 0,05g/kg di peso corporeo  a pasto(14). Questo è uno dei motivi che ha spinto le case produttrici a immettere nel mercato integratori con quantità di leucina, molto più elevata rispetto ad i primi  commercializzati.

 

Ma perché NON avrebbe senso una loro integrazione? Analizziamoli punto per punto:

  • Per indurre e mantere a lungo un effetto positivo sulla sintesi proteica sono indispensabili tutti e 20 gli aminoacidi, i BCAA sono solo 3! (8)

 

  • Per raggiungere la soglia di 2 gr di leucina per pasto bastano semplicemente 1 porzione media di proteine di alta qualità  quali uova, pollame, pesce, whey…

 

  • Una dieta che prevede un livello di proteine nobili pari a 1,6 gr/kg/d è in grado di fornire oltre 10 gr/d giornalieri di leucina, questo ha permesso di preservare la massa magra nei piani di ricomposizione corporea con piani alimentari low carb (15) (16).

 

  • Un aumento di leucina oltre i 3-4 gr per pasto mostra solo un aumento dell’ ossidazione senza variazioni significative della sintesi proteica (11).

 

  • A parità di dieta proteica 1,7 gr/kg/d e glucidica 3gr/kg/d un ulteriore supplementazione di leucina NON ha mostrato effetti significati sulla sintesi proteica del retto femorale e vasto mediale e sull’ aumento dei livelli di forza, rispetto ad un placebo (17) (Figura 3).

 


Fractional synthetic rate FSR durante lo stato di digiuno (basale) e dopo rispettivamente 2 ore e 5 ore dalla somministrazione di alfa chetoacidi degli aminoacidi ramificati BCKA, proteine del latte MILK PROTEIN e BCAA.

 

Confronto tra placebo e supplementazione con BCAA  in relazione al carico di allenamento a sinistra (a leg extension ,b leg press) e alla sezione trasversa del vasto laterale e del retto femorale (a,b a destra) dopo 8 settimane di resistance training

 

 

S.E. & O.
Dott. Marco Terribile.
www.forzatonica.it/marcoterribile

 

.

 

Riferimenti bibliografici

1 Consolazio CF, Nelson RA, Matoush LO, Harding RS, Canham JE. Nitrogen excretion in sweat and its relation to  nitrogen balance requirements. J Nutr. 1963 Apr;79(4):399-406. doi: 10.1093/jn/79.4.399.

2 Branched-chain amino acids and muscle protein synthesis in humans: myth or reality? Robert R. Wolfe Journal of the International Society of Sports Nutrition (2017)

3 Smith GI, Patterson BW, Mittendorfer B. Human muscle protein turnover why is it so variable? J Appl Physiol. 1985;110:480–91.

4 Louard RJ, Barrett EJ, Gelfand RA. Effect of infused branched-chain amino acids on muscle and whole body amino acid metabolism in man. Clin Sci. 1990;79:457–66.

5 Louad RJ, Barrett EJ, Gelfand RA. Overnight branched-chain amino acid infusion causes sustained suppression of muscle proteolysis. Metabolism. 1995;44:424–9.

6 Helms ER et al. Evidence-based recommendations for natural bodybuilding contest preparation: nutrition and supplementation. J Int Soc Sports Nutr. 2014 May 12;11:20.

7 Cas J Fuchs Wesley J H Hermans. Branched-chain amino acid and branched-chain ketoacid ingestion increases muscle protein synthesis rates in vivo in older adults: a doubleblind, randomized trial.  The American Journal of Clinical Nutrition

8 Kerksick et al. Journal of the International Society of Sports Nutrition (2018)

9 Spillane M, Emerson C, Willoughby DS. The effects of 8 weeks of heavy resistance training and branched-chain amino acid supplementation on body composition and muscle performance. Nutr Health. 2012;21(4):263–73

10 Dreyer HC, Drummond MJ, Pennings B, Fujita S, Glynn EL, Chinkes DL, Dhanani S, Volpi E, Rasmussen BB. Leucine-enriched essential amino acid and carbohydrate ingestion following resistance exercise enhances mtor signaling and protein synthesis in human muscle. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2008;294(2):E392–400.

11 Drummond MJ, Rasmussen BB. Leucine-enriched nutrients and the regulation of mammalian target of rapamycin signalling and human skeletal muscle protein synthesis. Curr Opin Clin Nutr Metab Care. 2008;11(3):222–6.

12 Moberg M, Apro W, Ekblom B, Van Hall G, Holmberg HC, Blomstrand E. Activation of mtorc1 by leucine is potentiated by branched-chain amino acids and even more so by essential amino acids following resistance exercise. Am J Physiol Cell Physiol. 2016;310(11):C874–84.

13 Stuart M. Phillips A Brief Review of Critical Processes in Exercise-Induced Muscular Hypertrophy, Sports Med. 2014; 44(Suppl 1): 71–77.

14 Isabelle Rieu, Michèle Balage et al. Leucine supplementation improves muscle protein synthesis in elderly men independently of hyperaminoacidaemia. J Physiol. 2006 Aug 15; 575(Pt 1): 305– 315.

15 Layman DK. Protein quantity and quality at levels above the RDA improbe adult weight loss.

Journal of the American College of Nutrition. Vol 23 No. 6, 631S-636S 2004.

16 Westman EC, Yancy WS, Edman JS, Tomlin KF, Perkins CE: Effect of 6-month adherence to a very low carbohydrate diet program. Am J Med 113:30–36, 2002

17 Free leucine supplementation during an 8-week resistance training program does not increase muscle mass and strength in untrained young adult subjects. Aguiar AF1, Grala AP2, da Silva RA2, Soares-Caldeira LF2, Pacagnelli FL3, Ribeiro AS2, da Silva DK2, de Andrade WB2, Balvedi MCW2 Amino Acids. 2017.

Lascia un commento

Il tuo indirizzo email non sarà pubblicato. I campi obbligatori sono contrassegnati *

This site uses Akismet to reduce spam. Learn how your comment data is processed.